Войти / Регистрация
Корзина

  • Ваша корзина пуста
Войти / Регистрация
Корзина

  • Ваша корзина пуста

Статья «МОДУЛЯЦИЯ ГИСТОНАМИ ДЕЙСТВИЯ ЭНДОНУКЛЕАЗ WEN1 И WEN2 ИЗ ПРОРОСТКОВ ПШЕНИЦЫ, "Биохимия"»

Авторы:
  • Федореева Л.И.1
  • Смирнова Т.А.2
  • Коломийцева Г.Я.3
  • Ванюшин Б.Ф.4
стр. 661-674
Платно
1 ВНИИ сельскохозяйственной биотехнологии РАСХН Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова, НИИ физико+химической биологии им. А.Н. Белозерского, 2 ВНИИ сельскохозяйственной биотехнологии РАСХН, 3 Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова, НИИ физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского, 4 НИИ физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского, Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова
  • В выпуске: №5, 2013, Том 78
  • В журнале: Биохимия
  • Издательство: ФГУП «Издательство «Наука»
  • Рубрика ГРНТИ: Химия. Биология. Медицина.
  • Год выхода: 2013
  • SDI: 007.001.0320-9725.2013.000.005.661.674
  • ISSN: 0320-9725
  • УДК: 577.123
Ключевые слова:
  • ЭНДОНУКЛЕАЗЫ
  • гистоны
  • Н1
  • кор-гистоны
  • Endonucleases
  • H1
  • Core histone
  • plant
  • wheat
  • modulation of action
  • растения
  • пшеница
  • модуляция действия
Аннотация:
Коровые гистоны (кор-гистоны) и разные подфракции гистона Н1 пшеницы по-разному модулируют действие эндонуклеаз WEN1 и WEN2 из проростков пшеницы. Характер этой модуляции зависит от природы гистонов и статуса метилирования субстратной ДНК. Модуляция действия ферментов происходит на разных стадиях процессивного гидролиза ДНК и сопровождается изменением сайтовой специфичности действия ферментов. По-видимому, эндонуклеаза WEN1 предпочитает связываться со свободными участками ДНК в комплексе гистон Н1 — ДНК. Эндонуклеаза WEN1 не конкурирует с гистоном Н1/6, но конкурирует с гистоном Н1/1 за связывание с ДНК, предположительно, за метилированные участки ДНК. В отличие от гистона Н1, кор-гистон Н2в связывается с эндонуклеазой WEN1 и значительно активирует ее действие. При этом изменяется сайтовая специфичность действия фермента, так как значительно увеличивается количество низкомолекулярных олигонуклеотидов и мононуклеотидов, возникших при гидролизе фрагментов ДНК длиной 120—140 пар нуклеотидов (п.н.). Эндонуклеаза WEN2 связывается с комплексами гистон—ДНК только через гистоны. Действие нуклеазы усиливается или уменьшается в зависимости от природы гистона. Гистон Н1/1 увеличивает экзонуклеазную активность WEN2. Предполагается, что у эндо-нуклеаз WEN1 и WEN2, наряду с каталитическим, есть регуляторный домен, с которым связываются гисто-ны. Поскольку гистон Н1, в основном, расположен в линкерных зонах хроматина, предполагается, что WEN2 первоначально атакует хроматин именно в линкерных участках. В отличие от WEN2, гидролиз ДНК эндонуклеазой WEN1 стимулируется кор-гистонами, особенно Н2в. Изначально местами атаки ДНК эндонуклеазой WEN1 в хроматине являются иные участки, чем для WEN2. Активность эндонуклеазы WEN2 может увеличиваться или уменьшаться в зависимости от подфракции гистона Н1. Вероятно, именно разные подфракции гистона Н1 участвуют в регуляции ступенчатой деградации ДНК эндонуклеазой WEN2 при апоптозе. Модуляция гистонами действия эндонуклеаз может играть существенную роль в эпигенетической регуляции разных генетических процессов и функциональной активности генов.

Архивные статьи (2015 год и ранее) доступны для ознакомления бесплатно, для скачивания их необходимо приобрести. Для просмотра материалов необходимо зарегистрироваться и авторизоваться на сайте.

Чтобы приобрести доступ к материалу для юридического лица, пожалуйста, свяжитесь с администрацией портала с помощью формы обратной связи либо по электронному адресу libnauka@naukaran.com.  

Действия с материалами доступны только авторизованным пользователям.  

 

* - цена актуальна только для физических лиц
В т.ч. НДС 20%