Войти / Регистрация
Корзина

  • Ваша корзина пуста
Войти / Регистрация
Корзина

  • Ваша корзина пуста

Статья «OmpC-ПОДОБНЫЙ ПОРИН НАРУЖНОЙ МЕМБРАНЫ Yersinia enterocolitica: МОЛЕКУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА И ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ АКТИВНОСТЬ, "Биохимия"»

Авторы:
  • Вострикова О.П.1
  • Исаева М.П.2
  • Лихацкая Г.Н.3
  • Новикова О.Д.4
  • Ким Н.Ю.5
  • Хоменко В.А.6
  • Соловьева Т.Ф.7
стр. 650-660
Платно
1 Тихоокеанский институт биоорганической химии им. Г.Б. Елякова ДВО РАН, 2 Тихоокеанский институт биоорганической химии им. Г.Б. Елякова ДВО РАН; Дальневосточный федеральный университет,Школа биомедицины,, 3 Тихоокеанский институт биоорганической химии им. Г.Б. Елякова ДВО РАН, 4 Тихоокеанский институт биоорганической химии им. Г.Б. Елякова ДВО РАН, 5 Тихоокеанский институт биоорганической химии им. Г.Б. Елякова ДВО РАН, 6 Тихоокеанский институт биоорганической химии им. Г.Б. Елякова ДВО РАН, 7 Тихоокеанский институт биоорганической химии им. Г.Б. Елякова ДВО РАН
  • В выпуске: №5, 2013, Том 78
  • В журнале: Биохимия
  • Издательство: ФГУП «Издательство «Наука»
  • Рубрика ГРНТИ: Химия. Биология. Медицина.
  • Год выхода: 2013
  • SDI: 007.001.0320-9725.2013.000.005.650.660
  • ISSN: 0320-9725
  • УДК: 612-002.71-053.2-078.33
Ключевые слова:
  • Yersinia enterocolitica
  • Pore-forming proteins
  • structure
  • functional activity
  • порообразующие белки
  • структура
  • функциональная активность
Аннотация:
Из наружной мембраны (НМ) бактерий Yersinia enterocolitica, культивируемых при температуре 37° («тепловой» вариант), выделен OmpC-подобный порин, изучены его физико-химические и функциональные свойства. Установлена аминокислотная последовательность OmpC порина и проведен сравнительный анализ первичной структуры и трансмембранной топологии выделенного белка и OmpF порина, выделенного из бактерий Y. enterocolitica, культивированных при температуре 6° («холодовой» вариант). Обнаружена высокая степень гомологии поринов из Y. enterocolitica между собой (65%) и с OmpC и OmpF поринами НМ Escherichia coli (58 и 76% гомологии соответственно). Установлено, что вторичная структура OmpC и OmpF поринов НМ Y. enterocolitica, согласно топологической модели, построенной для поринов E. coli, представлена 16-ю Р-тяжами, соединенными короткими «периплазматическими» и более длинными «внешними» петлями с неупорядоченной структурой. В молекулярной структуре OmpC и OmpF поринов Y. enterocolitica выявлены существенные различия (в структуре «внешних» петель и положении одного из трех остатков триптофана). С помощью техники бислойных липидных мембран (БЛМ) установлено, что поры, образованные OmpC порином из Y. enterocolitica, по своим электрофизиологическим характеристикам отличаются от каналов белка OmpF этого микроорганизма. Обнаружено, что изолированный OmpC порин, реконструированный в БЛМ, подобно белку OmpF и неспецифическим поринам других энтеробактерий, проявляет функциональную пластичность. Уровень проводимости каналов, образованных этим белком в БЛМ, регулируется величиной прилагаемого потенциала.

Архивные статьи (2015 год и ранее) доступны для ознакомления бесплатно, для скачивания их необходимо приобрести. Для просмотра материалов необходимо зарегистрироваться и авторизоваться на сайте.

Чтобы приобрести доступ к материалу для юридического лица, пожалуйста, свяжитесь с администрацией портала с помощью формы обратной связи либо по электронному адресу libnauka@naukaran.com.  

Действия с материалами доступны только авторизованным пользователям.  

 

* - цена актуальна только для физических лиц
В т.ч. НДС 20%