Статья «ИДЕНТИФИКАЦИЯ САЙТОВ СВЯЗЫВАНИЯ РИБОСОМНОГО БЕЛКА L1 НА МРНК THERMUS THERMOPHILUS И THERMOTOGA MARITIMA, "Молекулярная биология"»

Консервативный двухдоменный рибосомный белок L1 участвует в формировании L1-выступа большой рибосомной субчастицы и регулирует синтез белков своего оперона. Регуляторные свойства бактериального белка L1 к настоящему времени детально изучены лишь в Escherichia coli; для других бактерий, в частности эволюционно более древних Thermus thermophilus и Thermotoga maritima, такие исследования не проводились. Известно, что домен I белка L1 может обладать регуляторными свойствами целого белка. Данная работа посвящена идентификации участков на мРНК L11-оперона из T. thermophilus и T. maritima, с которыми взаимодействуют белки L1 из тех же организмов, а также их домены I. В составе мРНК L11-оперона T. thermophilus идентифицирован один потенциальный участок связывания TthL1, в последовательности мРНК L11-оперона T. maritimа обнаружено два сайта связывания TmaL1. Методом поверхностного плазмонного резонанса определены константы диссоциации комплексов исследованных белков TthL1 и TmaL1 и их доменов I с фрагментами мРНК из тех же организмов, содержащими потенциальные L1-связывающие участки. Показано, что рибосомные белки TthL1 и TmaL1, а также их изолированные домены I образуют комплексы с фрагментами соответствующих мРНК. Таким образом, можно предположить участие белков TthL1 и TmaL1 в регуляции трансляции этих мРНК.