Войти / Регистрация
Корзина

  • Ваша корзина пуста
Войти / Регистрация
Корзина

  • Ваша корзина пуста

Статья «PARTIAL PURIFICATION AND SOME INTERESTING PROPERTIES OF GLUTATHIONE PEROXIDASE FROM LIVER OF CAMEL , "Биоорганическая химия"»

Авторы:
  • Abdelbasset Chafik1
  • Abdelkhalid Essamadi2
  • SafinurYildirim Qelik3
  • Rubra Solak4
  • MAVI Ahmet5
стр. 47-
Платно
1 Universit Hassan First, 2 Universit Hassan First, 3 College of Education, Bayburt University, 4 Ataturk University, 5 Ataturk University
Ключевые слова:
  • адаптация
  • верблюд
  • пустыня
  • глутатионпероксидаза
  • печень
Аннотация:
Частичная очистка и некоторые необычные свойства глутатионпероксидазы из печени верблюда Cam-elusdromedarius. Изменения климата и возрастающие температуры являются предметом беспокойства во всем мире. Хорошо приспособленный к жизни в пустыне верблюд (Camelus dromedarius) проводит большую часть своей жизни под влиянием стрессовых воздействий окружающей среды и представляет идеальную модель для изучения приспосабливаемости животных к условиям пустыни. Глутатионпе-роксидаза является важнейшей антиоксидантной защитной системой, способной защитить клетки от окислительного стресса. В работе впервые глутатионпероксидаза печени верблюда была очищена (11.64-кратная степень очистки, выход 1.73%) и охарактеризована, изучены некоторые свойства фермента. По данным гель-фильтрации, молекулярная массалфермента составляет около 69 кДа, по данным электрофореза в денатурирующих условиях - 34 кДа, что подразумевает его димерную структуру. Оптимальная температура функционирования фермента составляет 47 °C, оптимальный pH 7.8. Фермент является типичным представителем SH-ферментов, ингибируемым D, L-дитиотреитолом и β-меркаптоэтанолом и чувствительным к бивалентным катионам. Фермент показал общую специфичность по отношению к гидроперекисям и высокую специфичность по отношению к восстановленному глутатиону. Значения K и F для реакций с перекисью водорода и восстановленным глутатионом составили 0.57 и 2.10 мМ и 1.11 и 0.87 ед./мг, соответственно. Очищенный фермент содержал 16 нг селена на мг белка. Полученные результаты показывают, что глутатионпероксидаза верблюда по своим свойствам отличается от аналогичных ферментов других млекопитающих. Более низкая молекулярная масса, гомодимерная структура, относительно высокая оптимальная температура и низкий pH-оптимум, высокая степень сродства по отношению к перекиси водорода в присутствии низких концентраций восстановленного глутатиона и очень низкое содержание селена - всё это, возможно, объясняется фактом приспособленности верблюда к жизни в условиях интенсивного стресса со стороны факторов окружающей среды в пустыне.

Архивные статьи (2015 год и ранее) доступны для ознакомления бесплатно, для скачивания их необходимо приобрести. Для просмотра материалов необходимо зарегистрироваться и авторизоваться на сайте.

Чтобы приобрести доступ к материалу для юридического лица, пожалуйста, свяжитесь с администрацией портала с помощью формы обратной связи либо по электронному адресу libnauka@naukaran.com.  

Действия с материалами доступны только авторизованным пользователям.