Войти / Регистрация
Корзина

  • Ваша корзина пуста
Войти / Регистрация
Корзина

  • Ваша корзина пуста

Статья «ВЛИЯНИЕ ЗАМЕНЫ Gly126Arg В АЛЬФА-ТРОПОМИОЗИНЕ НА ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ МИОЗИНА С АКТИНОМ В ЦИКЛЕ ГИДРОЛИЗА АТФ, "Цитология"»

Авторы:
  • Рысев Н. А.1
  • Невзоров И. А.2
  • Карпычева О. Е.3
  • Аврова С. В.4
  • Левицкий Д.И.5
  • Боровиков Ю.С.6
стр. 639-644
Платно
1 Институт цитологии РАН, 2 Университет Хельсинки, 3 Институт цитологии РАН, 4 Институт цитологии РАН, 5 Институт биох имии им. А .Н. Бах а, ФИЦ Биотех нологии РАН, 6 Институт цитологии РАН
  • В выпуске: №8, 2018, Том 60
  • В журнале: Цитология
  • Издательство: ФГУП «Издательство «Наука»
  • Рубрика ГРНТИ: Биологические науки
  • Год выхода: 2018
Ключевые слова:
  • аминокислотная замена в тропомиозине
  • актин-миозиновое взаимодействие
  • регуляция мышечного сокращения
  • мышечное волокно
  • поляризованная флуоресценция
  • substitution in tropomyosin
  • actin-myosin interaction
  • regulation of muscle contraction
  • muscle fibre
  • polarized fluorescence microscopy
Аннотация:
Известно, что регуляция мышечного сокращения осуществляется тропомиозином и кальций-чувствительным белком тропонином, которые формируют с Ф-актином тонкую нить мышечного волокна. Неканонический остаток глицина в позиции 126 центральной части скелетного альфа-тропомиозина дестабилизирует структуру этого белка. Замена остатка глицина на остаток аргинина стабилизирует центральную область тропомиозина, смещает тропомиозин в открытую позицию и активирует включение мономеров актина в цикле гидролиза АТФ. Чтобы исследовать, как замена Gly126Arg влияет на взаимодействие головки миозина с Ф-актином в цикле гидролиза АТФ, субфрагмент-1 миозина (S1) модифицировали флуоресцентным зондом 1,5-IAEDANS и вводили AEDANS-S1 в теневое мышечное волокно. Многостадийные изменения подвижности и пространственной организации головки миозина при моделировании разных стадий цикла гидролиза АТФ изучали с помощью поляризационной флуоресцентной микроскопии. Было показано, что в регулируемых тонких нитях теневого мышечного волокна при высоких концентрациях Ca замена Gly126Arg значительно увеличивает количество головок миозина, сильно связанных с Ф-актином, при имитации сильного связывания миозина с актином, но уменьшает количество таких головок при имитации слабого связывания миозина. Такие изменения в поведении миозина в цикле гидролиза АТФ указывают на увеличение эффективности работы миозиновых поперечных мостиков. Существенное увеличение относительного количества миозина, сильно связанного с актином, было обнаружено также при низких концентрациях Са. Это свидетельствует об увеличении чувствительности тонкой нити к ионам Са, инициированном заменой Gly126Arg. Полученные данные позволяют предположить, что эффекты стабилизации центральной части тропомиозина заменой Gly126Arg реализуются через аномальное поведение тропомиозина и тропонина, что приводит к изменению характера взаимодействия миозина с актином и тропомиозином в цикле гидролиза АТФ.

Архивные статьи (2015 год и ранее) доступны для ознакомления бесплатно, для скачивания их необходимо приобрести. Для просмотра материалов необходимо зарегистрироваться и авторизоваться на сайте.

Чтобы приобрести доступ к материалу для юридического лица, пожалуйста, свяжитесь с администрацией портала с помощью формы обратной связи либо по электронному адресу libnauka@naukaran.com.  

Действия с материалами доступны только авторизованным пользователям.