Статья «Десиалилирование поверхностных рецепторов: новое направление в регуляции клеточных сигнальных систем (обзор), "Биохимия"»

Остатки сиаловых кислот часто присутствуют на концах гликановых цепей гликопротеинов и гликолипидов, образующих на поверхности всех живых клеток внешнюю оболочку — гликокаликс. Присутствие остатков сиаловых кислот изменяет молекулярные свойства и структуру гликоконъюгатов, влияя на их функции и взаимодействие с другими молекулами. Следовательно, степень сиалилирования гликопротеинов и гликолипидов является важным фактором молекулярного узнавания в клетке, между клетками, между клеткой и внеклеточным матриксом, а также между клеткой и некоторыми внешними патогенами. До последнего времени ответственными за создание и поддержание пространственного разнообразия сиалилированных молекул считались ферменты сиалилтрансферазы, катализирующие присоединение остатков сиаловой кислоты к цепям гликанов в ходе их биосинтеза. Однако все большее число фактов свидетельствует о том, что в клетках млекопитающих не меньшую роль играют сиалидазы/нейраминидазы, локализованные на поверхности клеток и во внутриклеточном пространстве, которые могут как инициировать катаболизм сиалогликоконъюгатов, так и отщеплять от них остатки сиаловой кислоты, регулируя, таким образом, их структуру и функции. В данном обзоре рассмотрены данные, демонстрирующие, что нейраминидаза млекопитающих, известная как лизосомальный катаболический фермент, также присутствует на поверхности клеток и выполняет там неизвестную ранее роль регулятора структуры и функций клеточных рецепторов.