Войти в личный кабинет
Корзина

  • Ваша корзина пуста
Войти в личный кабинет
Корзина

  • Ваша корзина пуста

Статья «БЕЛКИ 40S СУБЧАСТИЦЫ РИБОСОМЫ ЧЕЛОВЕКА, УЧАСТВУЮЩИЕ В СВЯЗЫВАНИИ IRES-ЭЛЕМЕНТА РНК ВИРУСА ГЕПАТИТА С ПО ДАННЫМ ФЛУОРЕСЦЕНТНОГО МЕЧЕНИЯ, "Биохимия"»

Авторы:
  • Шатский И.Н.1
  • Малыгин А.А.2
  • Карпова Г.Г.3
стр. 73-81
Платно
1 Институт физико-химической биологии им. А .Н. Белозерского Московского государственного унивеpcитета им. М.В. Ломоносова, 2 Институт химической биологии и фундаментальной медицины СО РАН, 3 Институт химической биологии и фундаментальной медицины СО РАН
  • В выпуске: №1, 2013, Том 78
  • В журнале: Биохимия
  • Издательство: ФГУП «Издательство «Наука»
  • Рубрика ГРНТИ: Химия. Биология. Медицина.
  • Год выхода: 2013
  • SDI: 007.001.0320-9725.2013.000.001.73.81
  • ISSN: 0320-9725
  • УДК: 577.123
Ключевые слова:
  • HCV IRES
  • рибосомы человека
  • Human ribosome
  • Fluorescent labeling
  • ribosomal protein S3a
  • Ribosomal protein S10
  • Ribosomal protein S27
  • флуоресцентное мечение
  • рибосомный белок S3a
  • рибосомный белок S10
  • рибосомный белок S27
Аннотация:
Инициацию трансляции геномной РНК (гРНК) вируса гепатита С (HCV) обеспечивает высокоструктури- рованный участок в ее 5'-нетранслируемой области, т.н. внутренний сайт входа рибосомы (IRES). В насто- ящей работе проведено зондирование экспонированных NH2-групп белков в 40S субчастицах рибосом че- ловека и в их бинарных комплексах с РНК-транскриптами, соответствующими полноразмерному HCV IRES и его фрагментам, с использованием N-гидроксисукцинимидного производного флуоресцентного красителя Cy3. С помощью сравнения эффективностей модификации рибосомных белков этим производ- ным в свободных субчастицах и в составе бинарных комплексов субчастиц с указанными РНК транскрип- тами установлены рибосомные белки, участвующие в связывании HCV IRES. Показано, что связывание 40S субчастиц с РНК-транскриптом, соответствующим полноразмерному HCV IRES, приводит к снижению уровней модификации рибосомного белка (rp) S27 и, в меньшей степени, rpS10; кроме того, выявлено за- метное снижение эффективности мечения в группе белков RACK1/S2/S3a. Установлено, что при делеции фрагмента HCV IRES, содержащего начальную часть открытой рамки считывания (ORF) гРНК вируса, уро- вень модификации rpS10 становился таким же, как в изолированных субчастицах; уровни модификации rpS27 и группы белков RACK1/S2/S3a практически не изменялись по сравнению с уровнем, наблюдаемым в комплексе 40S субчастиц с полноразмерным HCV IRES. Показано, что связывание 40S субчастиц с фраг- ментом HCV IRES, в котором отсутствовали ORF и домен II, приводило к повышению уровня модифика- ции в группе белков RACK1/S2/S3a, при этом эффективность мечения rpS10 и rpS27 оставалась такой же, как при делеции фрагмента ORF. При сопоставлении полученных результатов с известными структурными и биохимическими данными об организации 40S субчастиц и расположении на них HCV IRES выявлены структурные элементы IRES, контактирующие с экспонированными остатками лизина упомянутых выше рибосомных белков. Установлено, что большинство экспонированных остатков лизина в rpS27 участвует в связывании района HCV IRES, образованного сочленением спиралей субдоменов IIIa, IIIb и IIIc с цент- ральным стеблем домена III, и что часть остатков лизина в rpS10 вовлечена в связывание района HCV IRES, соответствующего начальному участку ORF гРНК вируса. Сделан вывод, что остатки лизина rpS3a прини- мают участие в связывании доменов II и III HCV IRES.

Архивные статьи (2015 год и ранее) доступны для ознакомления бесплатно, для скачивания их необходимо приобрести.

Чтобы приобрести доступ к материалу для юридического лица, пожалуйста, свяжитесь с администрацией портала с помощью формы обратной связи либо по электронному адресу libnauka@naukaran.com.  

Действия с материалами доступны только авторизованным пользователям.  

 

* - цена актуальна только для физических лиц
В т.ч. НДС 20%