Войти / Регистрация
Корзина

  • Ваша корзина пуста
Войти / Регистрация
Корзина

  • Ваша корзина пуста

Статья «CHARACTERIZATION AND MUTATIONAL ANALYSIS OF TWO UDP-GALACTOSE 4-EPIMERASES IN TIGR4, "Биохимия"»

Авторы:
  • Чэнь Л.Л.
  • Хань Д.Л.
  • Чжай Ю.Ф.
  • Ван Дж. Х.
  • Ван Ю.Ф.
  • Чен М.1
стр. 117-126
Платно
1 Университет Хезе, Хезе, КНР
  • В выпуске: №1, 2018, Том 83
  • В журнале: Биохимия
  • Издательство: ФГУП «Издательство «Наука»
  • Рубрика ГРНТИ: Химия. Биология. Медицина.
  • Год выхода: 2018
  • SDI: 007.001.0320-9725.2018.083.001.12
  • УДК: 577.152.6
Ключевые слова:
  • УДФ-галактозо 4-эпимераза (UDP-galactose 4-epimerase
  • GalE), Streptococcus pneumo-niae TIGR4, мутация, субстратная специфичность
  • UDP-galactose 4-epimerase (GalE)
  • Streptococcus pneumoniae TIGR4
  • mutation
  • substrate specificity
Аннотация:
Cовременные методы лечения заболеваний, вызванных пневмококковыми инфекциями, имеют множество ограничений и сталкиваются со многими проблемами. Поэтому необходимо исследовать новые капсуляр-ные полисахаридные структуры, чтобы предотвратить заболевания, вызываемые различными серотипами Streptococcus pneumoniae. УДФ-галактозо-4-эпимераза (GalE) является ключевым ферментом синтеза полисахаридов и является важным фактором вирулентности у многих бактериальных патогенов. В работе были идентифицированы два гена (galE и galE), ответственные за метаболизм галактозы в патогенных клетках S. pneumoniae TIGR4. Показано, что GalE и GalE катализируют эпимеризацию УДФ-глюкозы (UDP-Glc)/УДФ-галактозы (UDP-Gal), но только в случае GalE была показана способность катализировать эпимеризацию УДФ-Х-ацетилглюкозамина (UDP-GlcNAc)УДФ-N-ацетилгалактозамина (UDP-GalNAc). Следует отметить, что GalE обладал эпимеразной активностью в отношении UDP-Glc/UDP-Gal, превышающей в три раза активность GalE. Показано, что Gaffig стабилен в широком диапазоне температур от 30 до 70 °C при pH 8,0. Аминокислотная замена K86G в GalE приводила к потере эпимеразной активности в отношении UDP-Glc и UDP-Gal. Однако аминокислотная замена C300Y в GalE вызывала только снижение этой активности в отношении UDP-GlcNAc и UDP-GalNAc. На основании полученных результатов можно предположить, что остаток лизина Lys86 играет ключевую роль в активности и субстратной специфичности GalE.

Архивные статьи (2015 год и ранее) доступны для ознакомления бесплатно, для скачивания их необходимо приобрести. Для просмотра материалов необходимо зарегистрироваться и авторизоваться на сайте.

Чтобы приобрести доступ к материалу для юридического лица, пожалуйста, свяжитесь с администрацией портала с помощью формы обратной связи либо по электронному адресу libnauka@naukaran.com.  

Действия с материалами доступны только авторизованным пользователям.