Войти / Регистрация
Корзина

  • Ваша корзина пуста
Войти / Регистрация
Корзина

  • Ваша корзина пуста

Статья «Гомолог глутатионзависимой формальдегиддегидрогеназы из клеток Bacillus subtilis штамма R5 является алкогольдегидрогеназой, предпочитающей пропанол, "Биохимия"»

Авторы:
  • Раза Ашраф1
  • Наим Рашид2
  • Саадия Башир3
  • Ирам Азиз4
  • Мухаммад Ахтар5
стр. 64-75
Платно
1 School of Biological Sciences, University of the Punjab, 2 School of Biological Sciences, University of the Punjab, 3 School of Biological Sciences, University of the Punjab, 4 School of Biological Sciences, University of the Punjab, 5 School of Biological Sciences, University of Southampton
  • В выпуске: №1, 2017, Том 82
  • В журнале: Биохимия
  • Издательство: ФГУП «Издательство «Наука»
  • Рубрика ГРНТИ: Химия. Биология. Медицина.
  • Год выхода: 2017
  • SDI: 007.001.0320-9725.2017.082.001.6
Ключевые слова:
  • Bacillus subtilis
  • формальдегиддегидрогеназа
  • алкогольдегидрогеназа
  • металлозависимость
  • фолдинг белка
  • круговой дихроизм
  • Bacillus subtilis
  • formaldehyde dehydrogenase
  • alcohol dehydrogenase
  • metal-dependent
  • protein folding
  • circular dichroism
Аннотация:
Изучение генома бактерии Bacillus subtilis позволило выявить наличие в нем открытой рамки считывания, аннотированной как глутатионзависимая формальдегиддегидрогеназа/алкогольдегидрогеназа. Эта рамка считывания состоит из 1137 п.н., соответствуя полипептиду из 378 а.о. В целях проверки, является ли кодируемый этой нуклеотидной последовательностью белок глутатионзависимой формальдегиддегидрогеназой или алкогольдегидрогеназой, мы ее клонировали и охарактеризовали полученный продукт. Анализ ферментативной активности показал, что данный белок обладает активностью металлозависимой алкогольдегидрогеназы, но не является глутатионзависимой формальдегиддегидрогеназой или альдегиддисмутазой. Несмотря на то что этот белок имеет мезофильное происхождение, оптимальная температура для его ферментативной активности составляет 60°. Исследование термостабильности белка методом кругового дихроизма (КД) показало, что он устойчив к нагреванию вплоть до 60°. Присутствие ионов металла в реакционной среде не оказывало влияния на ферментативную активность белка, но было необходимым во время его продуцирования и фолдинга. Были отмечены определенные различия в ферментативной активности и КД-спектрах рекомбинантного фермента в присутствии и в отсутствие ионов металлов. Полученные нами результаты свидетельствуют о том, что изучаемый фермент является полноценной алкогольдегидрогеназой и не обладает свойствами глутатионзависимой формальдегиддегидрогеназы.

Архивные статьи (2015 год и ранее) доступны для ознакомления бесплатно, для скачивания их необходимо приобрести.

Чтобы приобрести доступ к материалу для юридического лица, пожалуйста, свяжитесь с администрацией портала с помощью формы обратной связи либо по электронному адресу libnauka@naukaran.com.  

Действия с материалами доступны только авторизованным пользователям.  

 

* - цена актуальна только для физических лиц
В т.ч. НДС 20%