Войти / Регистрация
Корзина

  • Ваша корзина пуста
Войти / Регистрация
Корзина

  • Ваша корзина пуста

Статья «Структурные и физико-химические характеристики конформационно-стабильных олигопептидов а-спирального типа, "Биофизика"»

Авторы:
  • Есипова Н.Г.1
  • Туманян В.Г.2
  • Намиот В. А.3
  • Батяновский А.В.4
  • Филатов И.В.5
  • Волотовский И.Д.6
  • Гнучев Н.В.7
  • Галкин И.А.8
стр. 437-450
Платно
1 Институт молекулярной биологии им. В .А. Энгельгардта РАН, 2 Институт молекулярной биологии им. В .А. Энгельгардта РАН, 3 Научно-исследовательский институт ядерной физики Московского государственного университета им. М.В. Ломоносова, 4 Институт биофизики клетки и клеточной инженерии НАН Беларуси, 5 Московский физико-технический институт, 6 Институт биофизики и клеточной инженерии НАН Беларуси, 7 Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Институт молекулярной биологии им. В.А . Энгельгардта РАН, 8 Институт молекулярной биологии им. В .А. Энгельгардта РАН
  • В выпуске: №3, 2015, Том 60
  • В журнале: Биофизика
  • Издательство: ФГУП «Издательство «Наука»
  • Рубрика ГРНТИ: Физика
  • Год выхода: 2015
  • SDI: 007.001.0006-3029.2015.000.003.437.450
  • ISSN: 0006-3029
Ключевые слова:
  • conformationally stable protein segments
  • Local protein structure
  • molecular recognition
  • specific long-range interactions
  • конформационно-стабильные сегменты белка
  • локальная структура белка
  • молекулярное узнавание
  • специфические дальнодействующие взаимодействия
Аннотация:
Проведен анализ конформационно-стабильных (конформационно-консервативных) тетрапептидов, отобранных из структур белков, депонированных в банке PDBSelect. Подвыборка содержала 943 разных последовательностей аминокислот тетрапептидов, причем каждая последовательность встречалась в качестве разных сегментов структур белков не менее пяти раз. В результате анализа конформаций на основе разметки DSSP сделан вывод, что в большинстве случаев (900 из 943 последовательностей) р еализуется а-спиральная конформация. Для 43 последовательностей имеет место иная конформация, в частности, замечена конформация типа левой спирали полипролина II. Физико-химические свойства конформационно-стабильных пептидов из соответствующей выборки оценивали по ср едней гидрофобности/гидрофильности тетрапептидов. Из результатов расчетов следует, что для конформационно-стабильных олигопептидов характерна «нейтральность» в аспекте гидрофобности/гидрофильности. Надо отметить, что дисперсия распределения гидрофобности/гидрофильности для конформационно- стабильных пептидов существенно меньше, чем для контрольных выборок. Таким образом, конформационно-стабильные олигопептиды являются выделенной группой локальных структур белка, предельно близких по конформационным и физико-химическим свойствам. В соответствии с разработанной нами ранее теорией специфических дальнодействующих взаимодействий, данные пептиды являются объектами, в наибольшей степени приспособленными для эффективного взаимного молекулярного узнавания.

Архивные статьи (2015 год и ранее) доступны для ознакомления бесплатно, для скачивания их необходимо приобрести.

Чтобы приобрести доступ к материалу для юридического лица, пожалуйста, свяжитесь с администрацией портала с помощью формы обратной связи либо по электронному адресу libnauka@naukaran.com.  

Действия с материалами доступны только авторизованным пользователям.  

 

* - цена актуальна только для физических лиц
В т.ч. НДС 20%