Статья «ВЫДЕЛЕНИЕ И ОЧИСТКА ПЕРОКСИСОМАЛЬНОЙ МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ ИЗ МЕЗОФИЛЛА ЛИСТЬЕВ КУКУРУЗЫ И ЕЕ ХАРАКТЕРИСТИКА, "Прикладная биохимия и микробиология"»

Пероксисомальная малатдегидрогеназа из мезофилла листьев кукурузы была очищена до гомогенного состояния с использованием схемы очистки, включающей центрифугирование в ступенчатом градиенте плотности сахарозы. Получен фермент с удельной активностью 533 Е/мг белка со степенью очистки 144 и выходом?5%. Определены константы Михаэлиса для прямой и обратной реакций, равные 11.6 мМ и 256 мкМ, и pH оптимум действия?9.5 и 9.0 соответственно. Анализ значений молекулярной массы нативного фермента и его субъединиц показал, что пероксисомальная малатдегидрогеназа представляла собой гомодимер. Установлено, что выделенная и очищенная изоформа фермента обладала более высоким сродством к малату и НАД+ по сравнению с митохондриальной и цитоплазматической изоформами.