Войти / Регистрация
Корзина

  • Ваша корзина пуста
Войти / Регистрация
Корзина

  • Ваша корзина пуста

Статья «Окислительная модификация фибриногена под действием озона, "Биохимия"»

Авторы:
  • Розенфельд М.А.1
  • Щеголихин А.Н.2
  • Бычкова А.В.3
  • Леонова В.Б.4
  • Бирюкова М.И.5
  • Костанова Е.А.6
  • Константинова М.Л.7
стр. 1491-1501
Платно
1 Институт биохимической физики им. Н.М. Эмануэля РАН, 2 Институт биохимической физики им. Н.М. Эмануэля Российской академии наук 119991 Москва, ул. Косыгина, 4, 3 Институт биохимической физики им. Н.М. Эмануэля РАН, 4 Институт биохимической физики им. Н.М. Эмануэля РАН, 5 Институт биохимической физики им. Н.М. Эмануэля РАН, 6 Институт биохимической физики им. Н.М. Эмануэля РАН, 7 Институт биохимической физики им. Н.М. Эмануэля РАН
  • В выпуске: №10, 2013, Том 78
  • В журнале: Биохимия
  • Издательство: ФГУП «Издательство «Наука»
  • Рубрика ГРНТИ: Химия. Биология. Медицина.
  • Год выхода: 2013
  • SDI: 007.001.0320-9725.2013.000.010.1491.1501
  • ISSN: 0320-9725
Ключевые слова:
  • fibrinogen
  • Fibrin
  • fragments D and E
  • oxidation
  • chemical transformation
  • structure
  • фибриноген
  • фибрин
  • фрагменты D и Е
  • окисление
  • химическая трансформация
  • структура
Аннотация:
Исследовали инициированное озоном окисление фибриногена. Превращение окисленного фибриногена в фибрин, катализируемое либо тромбином, либо аналогом рептилазы – анцистроном, в обоих случаях сопровождается образованием гелей, которые по сравнению с нативными фибриновыми гелями характеризуются большим отношением массы к длине фибрилл. ИК спектры фрагментов D и E, выделенных из молекул неокисленного и окисленного фибриногена, свидетельствуют о заметной трансформации функциональных групп белка при окислении. Обнаружено уменьшение содержания N-H в составе пептидной группировки, количества С-Н в ароматических структурах, а также снижение интенсивности валентных колебаний С-Н в алифатических фрагментах СН <sub>2</sub> и СН <sub>3</sub>. Наличие на дифференциальном спектре фрагментов D довольно интенсивных пиков в области 1200–800 см <sup>–1</sup>, очевидно, указывает на взаимодействие озона с аминокислотными остатками метионина, триптофана, гистидина и фенилаланина. Сопоставление дифференциальных спектров для фрагментов D и Е позволяет сделать вывод о том, что фрагмент D фибриногена более чувствителен к действию окислителя, чем фрагмент Е. Методом ЭПР спектроскопии выявлены различия в спектрах спиновых меток, связанных с продуктами деградации окисленного и неокисленного фибриногена – фрагментами D и Е, которые обусловлены структурно-динамической модификацией молекул белков в областях локализации меток. Обсуждается взаимосвязь между молекулярным механизмом окислительной модификации фибриногена и пространственной организацией белка.

Архивные статьи (2015 год и ранее) доступны для ознакомления бесплатно, для скачивания их необходимо приобрести. Для просмотра материалов необходимо зарегистрироваться и авторизоваться на сайте.

Чтобы приобрести доступ к материалу для юридического лица, пожалуйста, свяжитесь с администрацией портала с помощью формы обратной связи либо по электронному адресу libnauka@naukaran.com.  

Действия с материалами доступны только авторизованным пользователям.